在生命科學領域，一項關于IgE介導的高親和力受體激活機制的研究取得了突破性進展。施一公團隊與宿強團隊攜手，在《自然》雜志上發表了相關研究成果，揭示了人源IgE高親和力受體FcεRI的二聚化結構及其構象變化對受體激活的影響。
研究團隊通過生化、細胞和流式實驗，證明了IgE結合能誘導受體從二聚體轉變為單體，這一發現為理解IgE-FcεRI在過敏反應中的關鍵作用提供了新視角。
▲ IgE 介導的過敏反應概略示意圖
IgE作為過敏反應的核心免疫球蛋白，其與FcεRI的相互作用是研究的重點。團隊提出的工作模型，為深入探究兩者相互作用及其在過敏反應中的作用機制提供了重要依據。
▲ IgE 介導 FcεRI 復合物激活的工作模型
此研究由西湖大學訪問人員陳夢瑩作為唯一第一作者，施一公教授和宿強研究員為共同通訊作者，共同完成了這一重要發現。
